PROTEİNLERİN GENEL ÖZELLİKLERİ VE İŞLEVLERİ

PROTEİNLERİN GENEL
ÖZELLİKLERİ VE
İŞLEVLERİ
Doç. Dr. Nurzen SEZGİN
PROTEİNLER
Organizmada en yüksek oranda bulunan
makromoleküller
% 70 su
% 15 protein
% 15 diğer
Total hücre ağırlığı
Amino asitlerin lineer polimerleri
C, O, H, N, S
N içeriği % 16
Proteinlerin fonksiyonları


Enzimler
Transport (Hb, HDL,transferrin, seruloplazmin,
albumin)

Sinir impuls iletimi (nörotransmitter, glutamat...)

Kasılma (miyozin, aktin, kas prot.)

Koruyucu (keratin, pıhtılaşma prot, fibrinojen, Ig’ler)

Hormon (insulin, glukagon...)

Depo protein (ferritin, myoglobin...)

Yapısal protein (kollajen, elastin...)
Proteinlerin Sınıflandırılması

I. Şekilsel

Fibröz Proteinler
Suda erimez
şekilsel olarak dayanıklı
uzun lifli
yapısal destek görevi

Globuler Proteinler
Suda eriyebilen
küresel
önemli dinamik fonksiyonlar
Proteinlerin Sınıflandırılması

II. Bileşimlerine Göre

Basit Proteinler
Albumin, keratin (yalnızca aa içerirler)

Bileşik (konjuge) Proteinler
Protein olmayan (prostetik) grup içerirler

Kh içerenler – glikoprotein

Lipid içerenler – lipoprotein

Metal içerenler – metalloprotein

Fosfoprotein., hemoprotein ....
PEPTİDLER
• Lineer
amino asit polimerleri
• Amino
asitlerin (20 aa) -amino ve -karboksil
gruplarının peptid bağları ile birbirlerine
bağlanmasıyla oluşurlar
Peptid Bağı
O
‖
-C–N
H
Amid Bağı
(kovalent bağ)
Peptid Bağı Oluşumu
R1
Karboksil
grup
Amino
grup
R2
R1
Peptid
Bağı
R2
Peptid Bağı Oluşumu
H
CH3
H3N+ – CH – COO-
H3N+ – CH – COO-
GLİSİN (Gly)
ALANİN (Ala)
kondenzasyon
reaksiyonu
H
H3
N+
H2O
O
Peptid Bağı
‖
CH3
_
– CH – C N – CH – COO
H
Glisilalanin (Gly-Ala)
DİPEPTİD: GLİSİLALANİN
Glisin
Alanin
Cterminal
N-terminal
Peptid
bağı
Glisilalanin
Amid grubu düzlemi
su
Peptid bağı

Kısmi çift bağ özelliği

Fizyolojik pH’da polar fakat yüksüz

Bağ etrafında rotastyon kısıtlı

Trans konfigurasyonunda
lineer polimerler:
H2N (
.
Amino asitler )nCOOH

Dipeptid, tripeptid

Oligopeptid

Polipeptid (10-100 aa)

protein
Proteinlerin yapılarındaki bağlar

Kovalent bağlar
Peptit bağları
Disülfit bağları

Kovalent olmayan bağlar
Hidrojen bağları
Ġyon bağları
Hidrofob bağlar (apolar bağlar)
Peptidlerin Özellikleri
Amino-terminal
N-terminal (sol)
(CH3)2
CH
Karboksi-terminal
C-terminal (sağ)
CH3
CH2 O
HCOH
CH2 O
CH2
+
C
–
NH
CH
-COO
H3N CH – C – NH – CH Tripeptid: Fenilalanil – lösil - treonin (Phe-Leu-Thr)
Rezidü (amino asit artığı): Peptid/protein yapısına
katılan amino asit
Adlandırma: N-terminal(1)
C-terminal(n)
H2N (
)nCOOH (lineer polimer)
(polipeptid zincir)
Her proteinin spesifik bir
fonksiyonu vardır
Biyolojik fonksiyonlar,
3 boyutlu yapıya bağlıdır
3 boyutlu yapı, lineer polimerlerin çok farklı şekillerde
katlanması ve kıvrılmasıyla oluşur
Protein yapı çeşitleri
1.
Primer yapı
2.
Sekonder yapı
3.
Tersiyer yapı
4.
Kuaterner yapı
1. Primer Yapı

Aa’ler peptid bağlarıyla
kovalent bağlıdır

Peptid bağları

yüksek ısıda uzun süre
kuvvetli asit veya bazlarla

Enzim (tripsin vb)

Kimyasal (siyonejen bromür)
2. Sekonder Yapı
Polipeptid omurgasındaki genellikle doğrusal
dizilişte birbirine yakın aa.lerin boşluktaki
düzenlenimine sekonder yapı denir
Polipeptid zinciri tekrarlayan hidrojen
bağlarıyla korunan düzenli bir yapıda bükülür
2. Sekonder Yapı
a)
α – helix
b)
β – kırmalı tabaka
c)
β – dönüş
d)
Gelişigüzel kıvrımlar
Süpersekonder yapılar
a) α - helix
Prolin yapıyı bozar
b- Beta kırmalı tabaka
Polipeptid zinciri zig zag yaparak uzun ekseni boyunca gerilir
c -Beta dönüş
Polipeptid zincirlerinin sıkışık moleküller haline gelmesine yardımcı
olur. H bağları ve iyonik bağlarla stabilize olur, sıklıkla protein
yüzeyine yakın bulunur
3. Tersiyer Yapı
Peptid zincirinin uzayda kendi üzerine daha ileri
derecede katlanıp bükülerek sıkışık bir biçim almasını
ve böylelikle yoğunlaşmasını sağlar
Globüler proteinlerde görülür
Primer yapıda birbirinden uzak yapılar bir araya gelir
4. Kuaterner (Dördüncül) Yapı




Monomerik protein
Multimerik protein
Ġki veya daha fazla
polipeptid alt birimleri
Alt birimler
 Benzer/farklı
 Bağımlı/bağımsız
Bazı Protein Yapıları
Protein
İnsülin
Miyoglobin
Albümin
glutamat
dehidrojenaz
(GDH)
AA
sayısı
Zincir
sayısı
5700
51
2
16 890
153
1
66 000
550
1
1 000 000
8300
40
Molekül Ağ
Protein Denatürasyonu
Peptid bağları hidroliz olmadan protein yapısının çözülüp disorganize
olması

Isı

Organik çözücüler

Mekanik karıştırma

Kuvvetli asit/bazlar

Deterjanlar

Kurşun ve civa gibi ağır metaller
Denatüre protein – çökelir
Renatürasyon
Fibröz Proteinler
•Spiral veya heliks şeklinde kıvrılmış,(kovalent ve H
bağlarıyla çapraz bağlanmış) zincirlerden oluşurlar
• Suda erimez
• Kendine özgü fakat basit yapıları sayesinde mekanik
özellik gösterir
Kollajen, Elastin, Keratin
Kollajen: Birbirine sarılmış 3 polipeptid
zinciri (üçlü heliks)’nden oluşur
Memelilerde total proteinin
%30’unu teşkil eder
Gly,Ala,Pro,Lys’den
zengindir, OHPro,
OHLys
Proteolitik
enzimlere
karşı dirençlidir
B
A
C
Kollajen




Tropokollajen, üçüz helezon
Birçok farklı genetik tip
Karbonhidrat içerir
Gly-X-Y

Yüksek çekme gücü
Lifler arasına yerleşmiş hidroksiapatit kristalleri sertliği verir

Kollejenaz

Scorbüt

Ehler Danlos

Osteogenez Imperfekta

Elastin

Lastik benzeri özellik

Kan damarları duvarları, akciğer

Glisin ve alaninden zengin

Lizin ↑, prolin↓, Hyp çok ↓, OHLys yok

Karbonhidrat içermez

Farklı genetik tipleri yok

α1 antitripsin – nötrofil elastaz inh
eksikliği - amfizem
Keratin

Dayanıklılık ve esneklik kazandırır

Hidrofobik kalıntılar ve disülfid çapraz
bağlarından zengindir

Saç, tırnak

α helix
Globüler proteinler
Sıkıca katlanmış helezon şeklinde polipeptid
zincirlerden oluşur
Elips, küre
Örnek: Albumin, Miyoglobin, Hemoglobin
Globüler proteinler

Sentez, transport, metabolizma, savunma gibi
kimyasal fonksiyonların çoğu enzimler, transport
proteinleri, bazı peptid hormonlar ve Ig’ler gibi
globuler proteinler ile olur

Katlanmış polipeptidler

Helix, Beta tabaka, gelişigüzel kıvrım

Çoğul domenler
OKSĠJEN BAĞLAYAN PROTEĠNLER
(HEMOGLOBĠN ve MYOGLOBĠN)
Normal insan hemoglobinleri
Hb tipi
Tetramerik yapı
Adult (Yetişkin)
Yenidoğan
Adult
Hb A
Hb A2
α2 β2 (2 alfa, 2 beta)
α2δ2 (2 alfa, 2 delta)
% 95-98
% 2-3
% 20-30
% 0.2
Fetal
Hb F
α2γ2 (2 alfa, 2 gama)
<% 1
% 80
Embriyonik
Gower 1
Gower 2
Hb Portland
δ2ξ2 (2 zeta, 2 epsilon)
α2ξ2 (2 alfa, 2 epsilon)
δ2γ2 (2 zeta, 2 epsilon)
0
0
0
0
0
0
Hemoglobinopati
Hemoglobinopati, hemoglobin molekülündeki
globin zincirlerinden birinin yapısında
bozukluğa yol açan bir genetik bozukluktur
Hemoglobinin biyolojik fonksiyonu değişmiştir