254 PP-235 - KimyaKongreleri.org

advertisement
254 PP-235
Sr Serum Albümin ile Kumarin 35 Bileii Arasndaki Moleküler
Etkilemeler: Floresans Kuençleme
Tuba Bayraktutana, Yavuz Onganera
a)Atatürk Üniversitesi Fen Fakültesi Kimya Bölümü, Erzurum Türkiye
tugbasengul@atauni.edu.tr
Kumarin türevlerinden olan kumarin 35 (C35) bileii ile sr serum albümin (BSA)
arasndaki etkileimler absorpsiyon spektroskopisi, durgun-hal (Steady-state) ve zamana bal (Timeresolved) floresans spektroskopisi teknikleri kullanlarak incelendi ve spektroskopik veriler nda
sistemin floresans enerji transfer proseslerine uygunluu tartld.
Amino kumarinler, floresans özellii gösteren, biyolojik olarak aktif olan ve proteinlere
balanma yetenekleri olan bileiklerdir. Çevrelerine kar yüksek hassasiyetleri olduundan uyarlm
hallerde meydana gelen yük ve enerji transfer proseslerinde görev alan dye bileikleridir [1].
levselliklerinden dolay kumarin türevlerinin fotofiziksel özelliklerinin aydnlatlmas önem arz
etmektedir. Sr serum albümin, temel amino asit profiline iyi uyan büyük (66 kDa) küresel bir
proteindir [2]. Konsantrasyonu 5g/100 ml olan plazmada en çok bulunan ve en çok çallan proteindir
[1].
Bu çalmada, BSA ile C35 bileii arasnda ma özellii olmayan bir kompleksin olumas
ile gerçekleen statik kuençlemenin meydana geldii gözlemlenmitir [3]. Stern-Volmer ve
Lineweaver-Burk denklemlerinden faydalanlarak floresans kuençleme ve statik kuençleme sabitleri
farkl scaklklar için belirlenmitir. Stern-Volmer kuençleme sabitlerinden faydalanarak, van’t Hoff
denklemine göre termodinamik parametrelerden ¯H, ¯S ve ¯G deerleri hesaplanmtr. Bu veriler
sistem üzerinde hidrofobik ve elektrostatik etkileimlerin önemli bir rol oynadn göstermitir [4].
KAYNAKLAR
[1] Novo, M., Al-Soufi, W. 11th International Electronic Conference on Syntetic Organic Chemistry,
2007.
[2] Carter, D.C., Ho, J.X. Advances in Protein Chemistry 45,153-203, 1994.
[3] Lakowicz, J.R., Principles of Florescence Spectroscopy,1983.
[4] Wu, D. et.al. Spectroscopy Letters, 39, 399–408, 2006.
Download